對魚蛋白及其廢棄物(包括魚頭、皮、骨、內(nèi)臟和肌肉組織)，進(jìn)行酶水解，得到的水解多肽（也稱水產(chǎn)多肽），它不僅具有易消化、易吸收的營養(yǎng)功能，還具有性、降低膽固醇、降低血壓、增強(qiáng)等諸多生理功能。因此，水解蛋白質(zhì)生成蛋白水解物比完全水解生成氨基酸具有更重要的意義。

乳清蛋白的水解多肽，不僅可以提高蛋白功能性，還具有改善產(chǎn)品的起泡性、溶解性、膠凝性、乳化性等物理性質(zhì) [5] 。其生理功能有：吸收率上升。小肽比蛋白質(zhì)更容易、更快速地消化吸收（相當(dāng)于預(yù)消化）；低過敏性。水解過程中可以破壞蛋白質(zhì)中的過敏源表位（乳清蛋白中β-乳球蛋白和球蛋白會引起一些人群過敏反應(yīng)）；含有高濃度的必需亮氨酸和支鏈氨基酸，快速補(bǔ)充能量。
內(nèi)肽酶，也就是通常所說的蛋白酶，主要作用于蛋白質(zhì)多肽鏈內(nèi)部的肽鍵使蛋白質(zhì)長鏈分解成短肽片段。蛋白酶根據(jù)結(jié)構(gòu)同源性分為不同的宗族，亞類進(jìn)一步根據(jù)序列同源性程度分為不同的家族。蛋白酶水解蛋白質(zhì)時，作用部位因肽鍵種類而異。如胰蛋白酶的切點(diǎn)是羧基側(cè)為堿性氨基酸（精氨酸、賴氨酸）肽鍵；胃蛋白酶要求切點(diǎn)兩端有芳香族氨基酸；枯草桿菌堿性蛋白酶要求切點(diǎn)的羧基側(cè)為疏水性芳香族氨基酸（ 色氨酸、酪氨 酸、苯丙氨酸）。這種蛋白酶對切點(diǎn)的特異性要求叫做蛋白酶的底 物專一性。利用蛋白酶的底物專一性可以定向獲得特殊結(jié)構(gòu)的多肽。
外肽酶廣泛分布在動物、植物、微生物以及土壤中，在生物正常生理過程和病理生理過程都能起到重要的作用，主要涉及信號轉(zhuǎn)導(dǎo)、肽類激素的調(diào)節(jié)、蛋白質(zhì)結(jié)合和消化等過程。研究多的氨肽酶是乳酸菌氨肽酶，已經(jīng)從乳酸菌中分離純化出100多種氨肽酶，但其他與食品發(fā)酵有關(guān)的微生物外肽酶的研究報道相對較少。
絕大多數(shù)羧肽酶是金屬羧肽酶，一般都是單個多肽鏈。相對于氨肽酶來說，羧肽酶具有較廣的適pH范圍(4~8.5)和適溫度(25~80℃)。與氨肽酶命名相比，羧肽酶的命名還沒有統(tǒng)一的說法，可以根據(jù)來源和發(fā)現(xiàn)的順序進(jìn)行命名，如羧肽酶Y(酵母)、羧肽酶W(小麥)等。也有根據(jù)酶對底物作用的特性來命名，如Gly-Xaa羧肽酶、絲氨酸型D-Ala-D-Ala羧肽酶等。由于二者都屬于蛋白酶，多數(shù)氨肽酶和羧肽酶的活性都會受到EDTA或1，10-鄰菲啰啉的抑制，而合成的賴氨酰丙氨酸比EDTA對含鋅的羧肽酶A抑制作用更強(qiáng)。
一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射線結(jié)晶方法揭示了牛晶狀體LAP的三維結(jié)構(gòu)，表明它是一種在活性部位含有2個鋅離子的金屬酶，而哺乳動物間LAP具有結(jié)構(gòu)相似性，不過也發(fā)現(xiàn)牛晶狀體LAP和惡臭假單胞菌氨肽酶(ppLAP)之間及其相似，尤其是大腸桿菌和釀酒酵母LAP與牛晶狀體LAP有顯著的氨基酸序列同源性。釀酒酵母氨肽酶1(Ape1)是一種貨物蛋白，在液泡中成熟形式為Ape1 (mApe1)，以四面體十二聚合物形式存在。